John Kendrew

John Cowdery Kendrew fue un químico británico nacido en una ciudad inglesa célebre por su tradición académica. Su trayectoria abarcó la docencia, la investigación y la dirección científica, dejando una huella indeleble en la biología estructural. A lo largo de su vida mostró una curiosidad tenaz por desentrañar cómo se organizan las moléculas que permiten la vida, especialmente las proteínas. Sus trabajos revolucionaron el modo en que entendemos la forma y función de las biomoléculas, hasta convertirse en uno de los pioneros de la cristalografía de rayos X en moléculas complejas.

John Cowdery Kendrew fue un químico británico nacido en una ciudad inglesa célebre por su tradición académica. Su trayectoria abarcó la docencia, la investigación y la dirección científica, dejando una huella indeleble en la biología estructural. A lo largo de su vida mostró una curiosidad tenaz por desentrañar cómo se organizan las moléculas que permiten la vida, especialmente las proteínas. Sus trabajos revolucionaron el modo en que entendemos la forma y función de las biomoléculas, hasta convertirse en uno de los pioneros de la cristalografía de rayos X en moléculas complejas.

Biografía

En la metrópoli universitaria de Oxford, en Inglaterra, nació un 24 de marzo de 1917 un joven que más tarde sería reconocido como John Cowdery Kendrew. Procedía de una familia formada por Wilfrid George Kendrew y Evelyn May Graham Sandburg, cuyo entorno le ofreció las bases para una carrera centrada en la ciencia. Durante su adolescencia recibió educación en instituciones de prestigio, destacando la experiencia en la Dragon School y luego en Clifton College, donde entre 1930 y 1936 consolidó su interés por las ciencias. Posteriormente se matriculó en el Trinity College de la Universidad de Cambridge, donde cursó química y obtuvo la licenciatura en 1939, iniciando así su trayectoria investigadora.

Con el estallido de la Segunda Guerra Mundial, Kendrew se integró a las actividades del Ministerio de Producción Aeronáutica, donde sus primeras tareas se orientaron hacia la cinética química de las reacciones, un campo que combinaba rigor teórico y aplicaciones prácticas para la industria bélica. A lo largo de ese periodo, su interés por problemas bioquímicos se convirtió en un motor para orientar su futura línea de investigación hacia las estructuras de las proteínas. En 1940 se incorporó al cuerpo de investigaciones de la Real Fuerza Aérea británica, alcanzando el rango honorífico de Wing Commander, una distinción que reconocía su uso estratégico de la ciencia en defensa nacional. Este periodo de la vida profesional dejó una huella indeleble en su visión de la ciencia como un esfuerzo interdisciplinario que une teoría, técnica y aplicaciones prácticas.

La etapa de la guerra dejó al joven científico con un claro interés en la bioquímica de los organismos vivos, y esa inclinación lo llevó a orientar su carrera hacia las estructuras de las proteínas. Después de la contienda, Kendrew volvió a la vida académica en Cambridge y continuó su formación, logrando el doctorado en 1949. Este paso marcó la transición de la investigación orientada a la tecnología militar hacia un campo puramente científico, donde la comprensión estructural de las biomoléculas se convertiría en el eje central de su labor.

Investigaciones científicas

Trabajó como adjunto de Max Perutz en el Laboratorio de Biología Molecular del Medical Research Council, un entorno dedicado a descifrar la organización de las proteínas que componen la vida. En esa etapa conjunta, exploraron la arquitectura de las proteínas presentes en los glóbulos rojos y, de forma paralela, siguieron de cerca los avances en la proteína muscular denominada mioglobina. Sus investigaciones se apoyaron en el método de difracción de rayos X, que permitía observar las cadenas peptídicas y los átomos que las componen, y que fue clave para entender la disposición tridimensional de estas moléculas.

La colaboración entre Kendrew y Perutz fue una de las más fecundas de la biología estructural: buscaron la manera de resolver la arquitectura de proteínas que no eran suficientemente grandes para los moldes moleculares conocidos, con la ambición de construir modelos atómicos fiables. En esa época, la ciencia necesitaba estrategias novedosas para superar el llamado problema de fase, un obstáculo esencial para transformar los patrones de difracción en estructuras tridimensionales. A partir de esa necesidad, emergieron métodos creativos que abrirían la puerta a una era de descubrimientos en las moléculas biológicas.

Entre los hitos de estos esfuerzos se cuentan avances meticulosos y progresivos. En 1953, la potenciación de la técnica de sustitución isomorfia por parte de Perutz permitió obtener un mapa de densidad de electrones con una resolución que dejó ver las primeras pautas de la molécula. Poco después, en 1957, se logró una aproximación de 6 angstroms, y en 1959 se completó un modelo atómico con una resolución de 2 angstroms, avances que culminaron en el reconocimiento mundial de estas estructuras y su relevancia para la biología molecular. En 1962, el conjunto de estos logros fue premiado con el Nobel de Química en compañía de Perutz, una distinción que marcó un hito para la ciencia británica y para la cristalografía de proteínas.

• 1949 obtuvo el doctorado en Cambridge, consolidando su formación científica.
• 1953 se consolidó la solución de fases mediante reemplazos isomorfos, una técnica clave para la obtención de mapas de densidad.
• 1957 se obtuvo un mapa de densidad de 6 Å que permitió avanzar hacia un modelo estructural más detallado.
• 1959 se construyó un modelo atómico con resolución de 2 Å, un logro que transformó la comprensión de la mioglobina.
• 1962 compartió el Premio Nobel de Química con Max Perutz por sus investigaciones sobre la estructura de proteínas.

Además de sus trabajos experimentales, Kendrew dejó constancia de su acercamiento a la divulgación de la ciencia con la obra Introducción a la Biología Molecular, publicada en 1970, que llevó a lectores de habla hispana y otras lenguas conceptos fundamentales sobre la materia. Su labor como científico no solo se limitó a las publicaciones, sino que también contempló la formación de futuras generaciones y la consolidación de un marco teórico que permitiera entender con mayor claridad la complejidad de las proteínas.

Estructura cristalina de la mioglobina

La contribución de Kendrew a la cristalografía fue decisiva para entender la mioglobina, una proteína encargada de almacenar oxígeno en las células musculares. Su trabajo, realizado en el contexto del Laboratorio de Biología Molecular, ofreció un retrato detallado de la disposición de sus átomos y de la organización de la cadena peptídica que sostiene la molécula. Gracias a las técnicas de difracción de rayos X, se logró desvelar la geometría interna de la proteína, eliminando veintenas de dudas que persistían sobre cómo el oxígeno se incorporaba y liberaba en el tejido muscular.

El proceso experimental para obtener estructuras cristalinas exitosas fue prolongado y requería soluciones ingeniosas. En las etapas iniciales, se intentó obtener cristales a partir de diferentes fuentes de mioglobina. La experiencia mostró que los tejidos de mamíferos marinos podían proporcionar cristales de mayor tamaño y calidad, lo que facilitó la recolección de datos de difracción. Finalmente, la combinación de técnicas de cristalografía con estrategias de sustitución de iones pesados ofreció las bases para un mapa de densidad y, posteriormente, un modelo atómico completo que permitió comprender la proteína con un nivel de detalle sin precedentes a esa época. Este logro marcó un antes y un después para la biología estructural y sentó las bases para miles de descubrimientos posteriores.

Premios y reconocimientos

El legado científico de Kendrew fue reconocido en múltiples frentes. En 1962 compartió el Premio Nobel de Química con su colega Max Perutz, una distinción que consolidó la relevancia de la cristalografía en la biología molecular y que abrió nuevas oportunidades para estudiar las proteínas con una precisión sin precedentes. En 1974 recibió el honor de ser caballero, una distinción que reflejaba su influencia en la ciencia británica y su servicio a la investigación pública. Más tarde, en 1981, ejerció como presidente de St. John's College, Oxford, un cargo académico que le permitió orientar la vida universitaria de una de las instituciones más destacadas de la nación. Su trayectoria, por tanto, combinó la excelencia en la investigación con la dedicación a la formación de nuevos científicos y al impulso de un entorno académico riguroso.